Struttura - activity relations of parasin i , a histone h2a - derived antimicrobial peptide , parasin

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Struttura & ndash; attività rapporti di parasin I, un istone H2A-derivati ​​peptidi antimicrobici Giovane Sook Koo a. 1, Jung Kim Min a. 1, In Yup parco una, Byung Jo Yu una, Su A Jang una, Key-Sun Kim B, Chan Bae Parco una, Ju Hyun Cho c. . , Sun Chang Kim a. . un Dipartimento di Scienze Biologiche, Korea Advanced Institute of Science and Technology, 335 Gwahangno, Yuseong-gu, Daejeon 305-701, Repubblica di Corea b Biomedical Research Center, Corea Istituto di Scienza e Tecnologia, 39-1 Hawolgok-dong, Seongbuk-gu, Seoul 130-650, Corea del Sud c Dipartimento di Biologia, Istituto di ricerca di Life Science, Gyeongsang National University, 900 Gajwa-dong, Jinju 660-701, Repubblica di Corea Ricevuto 15 gennaio 2008 Revisione 23 Febbraio 2008, ha accettato 26 febbraio 2008, disponibile on-line 7 marzo, 2008 astratto La struttura & ndash; relazioni di attività e meccanismo d'azione di parasin I, un peptide antimicrobico 19-amino acido istone H2A-derivati, sono stati studiati. Parasin ho formato una struttura di α-elica amphipathic (residui 9 & ndash; 17) affiancato da due regioni random coil (residui 1 & ndash; 8 e 18 & ndash; 19) in ambienti elica di promozione. Eliminazione del residuo di lisina al N-terminale [Pa (2 & ndash; 19)] provoca una perdita di attività antimicrobica, ma non ha influenzato il contenuto α-elica del peptide. L'attività antimicrobica è stata recuperata quando il residuo di lisina è stato sostituito con un altro residuo basico, arginina ([R 1] Pa), ma non con residui polari, neutri o acidi. eliminazioni progressive dal C-terminale [Pa (1 & ndash; 17), Pa (1 & ndash; 15)] leggermente aumentato l'attività antimicrobica (1 & ndash; 4 & # xA0; mg / ml) senza modificare il contenuto α-elica del peptide. Tuttavia, ulteriori eliminazione [Pa (1 & ndash; 14)] ha provocato la perdita di quasi completa di attività antimicrobica e la struttura α-elica. saggi di analisi e permeabilizzazione della membrana microscopiche confocale hanno dimostrato che parasin I e suoi analoghi con attività antimicrobiche analoghe localizzate alla membrana cellulare e successivamente permeabili le membrane esterne e citoplasmatici. Pa (1 & ndash; 14) localizzato anche alla membrana cellulare, ma ha perso l'attività membrana permeabilizzante, mentre Pa (2 & ndash; 19) ha mostrato scarsa attività membrana vincolanti e - permeabilizing. I risultati indicano che il residuo base al N-terminale è essenziale per l'attività della membrana vincolante parasin I, e tra gli analoghi membrana vincolante parasin I, la struttura α-elica è necessaria per l'attività membrana permeabilizzante. parole Parasin I; Istone H2A; peptidi antimicrobici; permeabilizzazione della membrana Autore Corrispondente . Tel. +82 55 751 5950; fax: +82 55 754 0086. corrispondente autore. Tel. +82 42 869 2619; fax: +82 42 869 2610. 1 Questi autori hanno contribuito ugualmente a questo lavoro. Copyright & copy; 2008 Elsevier Inc. Tutti i diritti riservati.